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エリンギ(Pleurotus eryngii)のトレハラーゼ : 酵素の分布、精製および性質について
https://jissen.repo.nii.ac.jp/records/1043
https://jissen.repo.nii.ac.jp/records/104323ae75ca-668f-41f7-af68-d7bcc7c912d8
| 名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
|---|---|---|
KJ00006981299 (1.9 MB)
|
.png)
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| Item type | 紀要論文(ELS) / Departmental Bulletin Paper(1) | |||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| 公開日 | 2011-03-10 | |||||
| タイトル | ||||||
| タイトル | エリンギ(Pleurotus eryngii)のトレハラーゼ : 酵素の分布、精製および性質について | |||||
| タイトル | ||||||
| タイトル | Distribution, Purification, and Characterization of Trehalase from the Fruit Body of King Oyster Mushroom, Pleurotus eryngii | |||||
| 言語 | en | |||||
| 言語 | ||||||
| 言語 | jpn | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | 担子菌 | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | エリンギ | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | トレハロース | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | トレハラーゼ | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | β-グルコシターゼ | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | アフィニティークロマトグラフィー | |||||
| キーワード | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | Basidiomycete | |||||
| キーワード | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | eryngii | |||||
| キーワード | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | trehalose | |||||
| キーワード | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | trehalase | |||||
| キーワード | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | β-glucosidase | |||||
| キーワード | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | affinity chromatography | |||||
| 資源タイプ | ||||||
| 資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 | |||||
| 資源タイプ | departmental bulletin paper | |||||
| ページ属性 | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | P(論文) | |||||
| 記事種別(日) | ||||||
| 値 | 原著論文 | |||||
| 記事種別(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Original | |||||
| 著者名(日) |
荒木, 紀美
× 荒木, 紀美× 竹内, 梓× 小林, 唯× 柳田, 彩乃× 河野, 祥子× 関, 澄恵× 池和田, 恵× 小林, 幹彦 |
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| 著者名よみ |
アラキ, モトミ
× アラキ, モトミ× タケウチ,アズサ /コバヤシ,ユイ /ヤナギダ,アヤノ× コウノ, サチコ× セキ, スミエ× イケワダ, メグミ× コバヤシ, ミキヒコ |
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| 著者名(英) |
Araki, Motomi
× Araki, Motomi× Takeuchi, Azusa× Kobayashi, Yui× Yanagida, Ayano× Kouno, Sachiko× Seki, Sumie× Ikewada, Megumi× Kobayashi, Mikihiko |
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| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 実践女子大学生活科学部食生活科学科食品科学研究室 | |||||
| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 実践女子大学生活科学部食生活科学科食品科学研究室 | |||||
| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 実践女子大学生活科学部食生活科学科食品科学研究室 | |||||
| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 実践女子大学生活科学部食生活科学科食品科学研究室 | |||||
| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 実践女子大学生活科学部食生活科学科食品科学研究室 | |||||
| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 実践女子大学生活科学部食生活科学科食品科学研究室 | |||||
| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 実践女子大学生活科学部食生活科学科食品科学研究室 | |||||
| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 実践女子大学生活科学部食生活科学科食品科学研究室 | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Food and Health Sciences | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Food and Health Sciences | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Food and Health Sciences | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Food and Health Sciences | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Food and Health Sciences | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Food and Health Sciences | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Food and Health Sciences | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Food and Health Sciences | |||||
| 抄録(英) | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | Trehalase activity in a homogenized preparation from the fruit body of king oyster mushroom (eryngii), Pleurotus eryngii was studied in detail. Distribution of trehalose and trehalase activity was higher in the cap (pileus) fraction than in the other positions such as stalk (stipe). The tretalase peak 1 was purified by the Sephacryl S-200 and Toyopearl HW-55 column chromatography. Electorophoretic analysis of trehalase gave values of molecular weight of 36~37kDa, and oligomeric forms and blycoprotein forms of trehalase were suggested by the band patterns of resulting gels. Optimum conditons of pH and temperature were determined to be pH5.0 and 30℃, respectively. Trehalase peak 1 showed higher reactivity to α-, α-trehalose, whereas peak 2 enzyme showed higher activity to β-,β-trehalose, methyl-β-glucoside, and cellobiose, indicating that this enzyme might have a substrate specificity such asβ-glucosidase. | |||||
| 雑誌書誌ID | ||||||
| 収録物識別子タイプ | NCID | |||||
| 収録物識別子 | AN10494731 | |||||
| 書誌情報 |
実践女子大学生活科学部紀要 巻 48, p. 19-25, 発行日 2011-03-10 |
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